寻找生物界面的镜像

蛋白吸附是体内对生物材料响应的第一步,然而这种响应并不总是我们所希望的。对于一些无垢表面(non-fouling surface),越少蛋白吸附越好。当然,如果能够控制吸附到表面上的蛋白种类,这将会非常有用。科学家们已经尝试了很多不同的策略来控制蛋白在表面的吸附,例如改变表面形貌或者亲疏水性。但是至今为止,还没有人发掘利用到蛋白质本身的一个特点:手性。

手性分子就像人的手一样,不能和它的镜像完全重合。自然界存在的大部分氨基酸都具有手性;有的以左手性存在(左旋),称为L-氨基酸,或者以右手性存在(右旋),为D-氨基酸。因此,蛋白质都是“手性化的”,大部分蛋白完全是由L-氨基酸组成的。

 

孙涛垒教授领导的在德国和中国的研究小组合作制备出了具有手性的表面。他们将D-或L-缬氨酸接枝到非手性聚合物骨架上,生长出具有手性的聚合物刷膜。使用聚合物骨架的优势之一是聚合物链的规则结构(聚合物刷的刷毛)可以将氨基酸以有序的方式进行组装,从而增强了表面的整体手性。

 

他们发现界面的空间构型对蛋白的吸附具有显著的影响,L-缬氨酸构成的手性表面与蛋白的相互作用比D-缬氨酸构成的表面要强很多。实际上,手性作用比静电电荷相互作用具有更强的影响。

 

这项研究表明,手性效应可以作为一个用于生物器件的有效手段。

 

Sun et al, Adv. Funct. Mater. 2011; DOI: 10.1002/adfm.201101032.